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Untersuchungen zur Funktion und Lipidabhängigkeit der (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase mit Hilfe der Spin-Label-Technik

Laufzeit: 01.04.1997 - 01.05.1999

Partner: Profs. Dr. Sidney Fleischer & Dr. J.Oliver McIntyre, Vanderbilt University, Nashville, Tennessee

Kurzfassung


Es ist aus vielfältigen Untersuchungen bekannt, daß Membranlipide eine Rolle bei der biologischen Funktion und gegebenenfalls enzymatischen Aktivität der in sie inkorporierten Proteine spielen. Meist handelt es sich dabei aber um Effekte unterschiedlicher Fluiditäten der Membran, wie sie z.B. auch durch Clusterbildungen bestimmter Lipide entstehen können und was z.B. das Assoziationsverhalten des Proteins beeinflussen kann. Auch die Bedeutung hydrophober Oberflächen membrandurchspannender...Es ist aus vielfältigen Untersuchungen bekannt, daß Membranlipide eine Rolle bei der biologischen Funktion und gegebenenfalls enzymatischen Aktivität der in sie inkorporierten Proteine spielen. Meist handelt es sich dabei aber um Effekte unterschiedlicher Fluiditäten der Membran, wie sie z.B. auch durch Clusterbildungen bestimmter Lipide entstehen können und was z.B. das Assoziationsverhalten des Proteins beeinflussen kann. Auch die Bedeutung hydrophober Oberflächen membrandurchspannender Helices, im Wechsel ist jede dritte oder vierte Aminosäure hydrophob, ist für die Bildung von Poren und Kanälen bekannt. Weitgehend unverstanden ist aber, wie auch periphäre oder allenfalls geringfügig insertierte Proteine durch Membranlipide in ihrer Aktivität reguliert werden können. (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase ist das am besten untersuchte Beispiel eines solchen Enzyms und zugleich auch das einzige, das eine extrem hohe Spezifität für eine einzige Lipidspezies, Phosphatidylcholine (Lecithine), besitzt. Trotz der zahlreichen Untersuchungen ist der molekulare Mechanismus der Lipidabhängigkeit noch nicht bekannt. Ziel der im Rahmen dieses Projektes vorgesehenen Arbeiten ist es, die strukturellen und funktionellen Zusammenhänge der Lipidabhängigkeit der (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase besser verstehen zu lernen.» weiterlesen» einklappen

  • Membranlipide enzymatischen Aktivität Fluiditäten Clusterbildungen hydrophober Oberflächen membrandurchspannender Helices Phosphatidylcholine Lecithine Proteins Assoziationsverhalten inkorporierten Proteine

Projektteam


Beteiligte Einrichtungen