Kurzfassung

Individuelle Proteine werden mit konfokaler Fluoreszenzmikroskopie und Atomic Force Microscopy (mit AG Basché, AG Janshoff, FB Chemie und AG Knoll, AG Butt, MPI für Polymerforschung) dargestellt und deren Funktion untersucht. Wegen ihrer ausgeprägten Kooperativität und ihrer atomaren Dimensionen von etwa 20-40 Å sind in wässriger Lösung immobilisierte Hämocyanine besonders für nanoskopische Untersuchungen geeignet. Vom Standpunkt der molekularen Kommunikation bei kooperativen Molekülkomplexen...Individuelle Proteine werden mit konfokaler Fluoreszenzmikroskopie und Atomic Force Microscopy (mit AG Basché, AG Janshoff, FB Chemie und AG Knoll, AG Butt, MPI für Polymerforschung) dargestellt und deren Funktion untersucht. Wegen ihrer ausgeprägten Kooperativität und ihrer atomaren Dimensionen von etwa 20-40 Å sind in wässriger Lösung immobilisierte Hämocyanine besonders für nanoskopische Untersuchungen geeignet. Vom Standpunkt der molekularen Kommunikation bei kooperativen Molekülkomplexen aus besteht die Herausforderung, verschiedene Konformationen auf der Ebene der Einzelmoleküle zu detektieren. Hierzu soll die vom Beladungszustand abhängige Tryptophanfluoreszenz und Photoemission verwendet werden. Die Verfolgung des Konformationsübergangs in Echtzeit bei individuellen Hämocyaninmolekülen ist ein weiteres Ziel. Vom Standpunkt der Fluoreszenzmikroskopie besteht dabei die Herausforderung, die intrinsische Tryptophanfluoreszenz von Proteinkomplexen nach 2-Photonen-Anregung zu nutzen. Erste erfolgversprechende Ergebnisse liegen vor.» weiterlesen» einklappen