Langlebigkeit als Produkt evolutionärer biochemischer Anpassungen im Mitochondrium
Laufzeit: 01.01.2014 - 31.12.2022
Kurzfassung
Mitochondrial kodierte Proteine in Tieren zeigen zwei ausgeprägte strukturelle Veränderungen hin zu einer erhöhten Oxidationsresistenz: Einen Verzicht auf die leicht irreversibel oxidierbare Aminosäure Cystein, und eine Akkumulation der leicht reversibel oxidierbaren Aminosäure Methionin. Cysteinverzicht tritt nur in adult aeroben Tieren auf und korreliert in diesen über phylogenetische Grenzen hinweg mit der maximalen Lebensspanne. Methioninakkumulation steht in keinem Bezug zur...Mitochondrial kodierte Proteine in Tieren zeigen zwei ausgeprägte strukturelle Veränderungen hin zu einer erhöhten Oxidationsresistenz: Einen Verzicht auf die leicht irreversibel oxidierbare Aminosäure Cystein, und eine Akkumulation der leicht reversibel oxidierbaren Aminosäure Methionin. Cysteinverzicht tritt nur in adult aeroben Tieren auf und korreliert in diesen über phylogenetische Grenzen hinweg mit der maximalen Lebensspanne. Methioninakkumulation steht in keinem Bezug zur Lebensspanne, verläuft aber parallel zur maximalen Respirationsrate und wurde vor etwa 500 Millionen Jahren über eine Veränderung im genetischen Code herbeigeführt, vermutlich als Antwort auf steigende biosphärische Sauerstoffkonzentrationen. Aus einem Abgleich dieser Muster mit der Oxidations-Chemie von Cystein und Methionin läßt sich schlußfolgern, daß die Evolution auf dem Weg zu erhöhten Maximallebensdauern vor allem einen spezifischen chemischen Reaktionstypus aus der inneren Mitochondrienmembran eliminiert hat: Die Bildung von Thiylradikalen. Diese Schlußfolgerung wird im aktuellen Projekt experimentell untersucht.» weiterlesen» einklappen