Evolution molekularer Anpassungsmechanismen von Kooperativität und Allosterie
Partner: Prof. J. Markl, Univ. Mainz; Prof. S. Beltramini, Univ. Padua; Prof. B. Salvato, Padua; Prof. Nora Terwilliger, USA, Prof. Ken van Holde, USA
Förderkennzeichen: De 414/4-1; De 414/8-1, SFB 625, He2620/6-1
Förderung durch: DFG, DAAD
Kurzfassung
Der Forschungsschwerpunkt liegt in der Aufklärung der Beziehung zwischen Struktur und Funktion von sehr großen Proteinmolekülen. Zwei zentrale Fragen gilt es zu beantworten: i) Wie kommunizieren Proteine in einem Komplex miteinander (Kooperativität)? ii) Wie kann man diese Wechselwirkung beeinflussen (Allosterie)? Unsere Modellproteine sind Hämocyanine. Es sind außerordentlich große Atmungsproteine mit Molekülmassen bis zu 10 Millionen Dalton, die für den Sauerstofftransport bei vielen...Der Forschungsschwerpunkt liegt in der Aufklärung der Beziehung zwischen Struktur und Funktion von sehr großen Proteinmolekülen. Zwei zentrale Fragen gilt es zu beantworten: i) Wie kommunizieren Proteine in einem Komplex miteinander (Kooperativität)? ii) Wie kann man diese Wechselwirkung beeinflussen (Allosterie)? Unsere Modellproteine sind Hämocyanine. Es sind außerordentlich große Atmungsproteine mit Molekülmassen bis zu 10 Millionen Dalton, die für den Sauerstofftransport bei vielen wirbellosen Tieren und Schnecken verantwortlich sind. Bis zu 160 Sauerstoffmoleküle werden hoch kooperativ gebunden. Das Ausmaß der Kooperativität ist in der Natur einzigartig. Wir glauben durch die erfolgreiche Analyse dieser molekularen Schalter einen signifikanten Beitrag leisten zu können, um das Problem der Signaltransduktion innerhalb großer in der Regel hierarchisch aufgebauter Proteinkomplexe und deren Regulationsmöglichkeiten verstehen zu lernen.» weiterlesen» einklappen
Veröffentlichungen
- Decker, H.; Hartmann, H.; Sterner, R. et al.
- Small-angle X-ray scattering reveals differences between the quaternary structures of oxygenated and deoxygenated tarantula hemocyanin (FEBS 17494)
- Sterner, Reinhard; Decker, Heinz
- Inversion of the Bohr effect upon oxygen binding to 24-meric tarantula hemocyanin
- Markl, J.; Decker, H.; Mangum, C.P.
- Molecular structure of arthropodan hemocyanins
- Robert, C. H.; Decker, H.; Richey, B. et al.
- Nesting: Hierarchies of allosteric interactions