Kurzfassung

GroEL fungiert in E.coli als Faltungshelferprotein. In vitro wurde gezeigt, daß dafür ATPase-Aktivität und in den meisten Fällen die Anwesenheit eines Hilfs-Chaperonins, GroES, notwendig sind. In vivo sind beide Proteine essentiell. Der genaue Mechanismus, der diese Faltungshelfertätigkeit bedingt, ist nicht geklärt. Die Modelle, die auf der Basis kinetischer Untersuchungen in vitro aufgestellt werden, fordern das Auftreten verschiedenen Zustände des Proteins, die sich ihrer Affinität für...GroEL fungiert in E.coli als Faltungshelferprotein. In vitro wurde gezeigt, daß dafür ATPase-Aktivität und in den meisten Fällen die Anwesenheit eines Hilfs-Chaperonins, GroES, notwendig sind. In vivo sind beide Proteine essentiell. Der genaue Mechanismus, der diese Faltungshelfertätigkeit bedingt, ist nicht geklärt. Die Modelle, die auf der Basis kinetischer Untersuchungen in vitro aufgestellt werden, fordern das Auftreten verschiedenen Zustände des Proteins, die sich ihrer Affinität für ATP, ADP, GroES und des ungefalteten Proteins unterscheiden. Die Abhängigkeit der Anfangsgeschwindigkeit der ATP-Hydrolyse von der ATP-Konzentration zeigt einen sigmoiden Verlauf, der durch die Anwesenheit von Effektoren wie z.B. K⁺-Ionen moduliert wird. Zusammen mit den kinetischen Messungen ergab sich daraus die Forderung, daß die ATP-Bindung kooperativ erfolgt und allosterisch reguliert wird. Aus der bekannten Struktur des Proteinkomplexes, der aus zwei Ringen mit je 7 identischen Untereinheiten besteht, lassen sich verschiedene Modelle dieser kooperativen Funktion ableiten. Wir versuchen diese Funktion GroEL mit einem Modell zu beschreiben, das streng auf der beobachteten Hierarchie des Proteinkomplexes basiert.» weiterlesen» einklappen