Kurzfassung

Posttranslationale Proteinmodifikationen ermöglichen es Zellen die Funktion von Proteinen, über die Regulation der Aktivität, zellulären Lokalisation, Stabilität und Interaktion mit anderen Proteinen, zu kontrollieren. Die kovalente Bindung von Ubiquitin oder Ubiquitin-ähnlichen Proteinen (Ubl, ubiquitin-like protein) an Zielproteine ist eine der meistuntersuchten posttranslationalen Modifikationen. Sie verändert die Eigenschaft des modifizierten Proteins und vergrössert die Komplexität des...Posttranslationale Proteinmodifikationen ermöglichen es Zellen die Funktion von Proteinen, über die Regulation der Aktivität, zellulären Lokalisation, Stabilität und Interaktion mit anderen Proteinen, zu kontrollieren. Die kovalente Bindung von Ubiquitin oder Ubiquitin-ähnlichen Proteinen (Ubl, ubiquitin-like protein) an Zielproteine ist eine der meistuntersuchten posttranslationalen Modifikationen. Sie verändert die Eigenschaft des modifizierten Proteins und vergrössert die Komplexität des Proteoms in der eukaryotischen Zelle. Eine der ubiquitin-ähnlichen Proteinmodifikationen ist die Sumoylierung welche die kovalente Bindung eines SUMO-Proteins (Small Ubiquitin like Modifier) an ein Lysin eines Substratproteins vermittelt. Die Sumoylierung von Proteinen dient der Kontrolle verschiedener zellulärer Prozesse. So konnte gezeigt werden, dass DNA-Transkription sowie
-Stabilität, Protein Translokationen, PML bodies, Zellkernorganisation und –architektur unter anderem über Sumoylierung reguliert werden. Wir haben experimentelle Hinweise die darauf hindeuten, dass die HPV 16 Kapsidproteine L1 und L2 Substratproteine für Sumo-Modifikation sind. Ziel des Projektes ist zu erörtern, ob L1 und/oder L2 tatsächlich Zielproteine von Sumoylierung sind. Weiterhin soll untersucht werden ob der Lebenszyklus (Morphogenese/Infektion) von HPV16 durch die Sumoylierung von L1/L2 beeinflußt wird.
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